Mecanismo de enzimas abre caminho para tecnologias mais eficientes em bioenergia

Um estudo liderado por pesquisadores do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM) identificou um mecanismo molecular que explica como enzimas degradam beta-glucanos, uma classe de carboidratos presente em fungos, algas e plantas com grande relevância para aplicações industriais e energéticas.

Fonte: Agência FAPESP

Publicado na Nature Communications, o trabalho, apoiado pela FAPESP (projetos 21/04891-3, 22/03059-5, 22/06298-0, 21/09793-0, 23/00330-2 e 24/22565-4), descreve um processo, chamado “catálise processiva”, aplicado à quebra desses compostos. A enzima atua de forma contínua sobre a mesma cadeia molecular, sem se desprender a cada etapa da reação, o que torna o processo mais eficiente.

Os beta-(1,3)-glucanos são componentes importantes da biomassa e têm potencial para serem convertidos em biocombustíveis e produtos químicos de alto valor. Compreender como essas moléculas são degradadas é essencial para desenvolver tecnologias mais eficientes e sustentáveis.

A pesquisa revelou que a enzima estudada forma uma espécie de “túnel molecular” ao se ligar ao substrato, permitindo que a reação aconteça de forma contínua e organizada. Esse comportamento difere dos mecanismos tradicionalmente conhecidos para esse tipo de carboidrato, que envolvem processos descontínuos.

Segundo os autores, a descoberta estabelece um novo paradigma: a catálise processiva pode ser uma estratégia mais comum do que se imaginava entre enzimas que atuam sobre diferentes tipos de carboidratos (ou biomoléculas). Esses carboidratos também possuem propriedades imunológicas relevantes, o que amplia o potencial de aplicação da descoberta para as áreas farmacêutica e nutricional.

A pesquisa envolveu 18 colaboradores dos laboratórios nacionais de Luz Síncrotron (LNLS), de Biociências (LNBio) e de Biorrenováveis (LNBR) do CNPEM, além de pesquisadores dos institutos de Biologia (IB) e de Química (IQ) da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp), da Universidade da Colúmbia Britânica (Canadá), do Instituto de Química Teórica e Computacional da Universidade de Barcelona e do Instituto Catalão de Pesquisa e Estudos Avançados (​​Espanha).

O estudo usou diversas técnicas e equipamentos – incluindo mutagênese dirigida e análises cinéticas – e envolveu experimentos de cristalografia de raios X de alta resolução conduzidos no Sirius, acelerador de elétrons do CNPEM, além de simulações computacionais no supercomputador Santos Dumont, do Laboratório Nacional de Computação Científica (LNCC).

“Essa integração permitiu observar, em nível atômico, todas as etapas do processo enzimático, desde o reconhecimento do substrato até a liberação dos produtos e reinício do ciclo catalítico”, disse Mariana Abrahão Bueno de Morais, uma das coordenadoras da pesquisa, à Assessoria de Imprensa do CNPEM.

O artigo Conformational gating mechanism for processive catalysis of β(1,3)-glucans pode ser lido em: nature.com/articles/s41467-026-71224-2.